Суставной хрящ: строение, функции, гиалиновый хрящ, сроки обновления матрикса

Суставные поверхности коленного сустава покрыты гладким гиалиновым хрящом.

Основными функциями хрящевых покровов являются обеспечение оптимального скольжения суставных концов бедренной, большеберцовой костей и надколенника, а также амортизация и равномерная передача ударных статико-динамических нагрузок по всей суставной поверхности и на подлежащие субхондральные структуры.

Основной функционально-морфологической особенностью гиалинового хряща является полярность его организации, обусловленная промежуточным его положением между подлежащей субхондральной костью и суставной щелью (синовиальной жидкостью). Его упруго-эластические и прочностные характеристики обусловлены химическим составом и их структурной организацией.

Толщина гиалинового хряща на разных участках суставной поверхности коленного сустава различна и колеблется в пределах 2-3 мм.

Наибольшая его толщина определяется в наиболее нагружаемых отделах, таких как центральные отделы мыщелков большеберцовой кости.

На сегодняшний день предложено большое количество различных классификаций слоев суставного хряща, в которых авторы за основу брали состояние и организацию различных его элементов, как-то распределение волокон, особенности клеточных элементов и т.д.

Наиболее подробной их них, по нашему мнению, выглядит разделение суставного хряща в зависимости от морфологических особенностей и топографии клеточных элементов на 7 основных зон:

• бесклеточная,
• поверхностная,
• переходная,
• зоны изогенных групп,
• «колонок»,
• гипертрофированных клеток,
• зона первичной кальцификации.

Основной функцией бесклеточной зоны (Lamina splendens) по мнению В.П. Модяева (1978), является обеспечение условий для минимизации трения между контактирующими поверхностями.

Поверхностная зона участвует в противодействии основным механическим воздействиям и в обмене матрикса хрящевых покровов с синовиальной жидкостью. Переходная зона и зона изогенных групп соответственно осуществляют репродуктивную функцию и активно участвуют в синтезе коллагена и полисахаридов в матриксе гиалинового хряща.

Зона «колонок», по мнению автора, является основой всех вышестоящих слоев и осуществляет механическую защиту расположенных в этой области групп хондроцитов, которые также участвуют в различных пластических процессах.

Оставшиеся зоны гипертрофированных клеток и первичной кальцификации участвуют в трофических процессах (транспортировка различных веществ из сосудистого русла в вышестоящие зоны) и усиливают прочностные характеристики гиалинового хряща за счет обогащения кальцием.

Кроме того, последняя зона является окончательным звеном передачи ударных статико-динамических нагрузок на подлежащие субхондральные слои губчатой кости, а также местом фиксации гиалинового хряща. Достигается это за счет прочного прикрепления (замуровывания) в данном кальцифицированном слое коллагеновых фибрилл, проникающих в него из подлежащих слоев кости.

Главными структурными компонентами хряща являются хондроциты и окружающий их матрикс. Хрящевой матрикс обеспечивает основные прочностные и упруго-эластические характеристики хрящевого покрова, основные компоненты которого синтезируются хондроцитами.

На молекулярном уровне гиалиновый хрящ состоит на 70% из воды и 30% из сухого остатка. Больше половины (почти 2/3) воды находится в связанном состоянии в матриксе. Оставшаяся жидкость распределяется между клеточными элементами. До 60% сухого остатка приходится на коллагеновый белок, вторая половина представлена протеогликанами и гликопротеинами.

Основу матрикса гиалинового хряща в основном составляют коллаген и полисахариды (протеогликаны и гликопротеины).

Как уже упоминалось выше, коллаген секретируется хондроцитами.

По своему составу он относится ко II типу. Молекула коллагена состоит из трех одинаковых а (II) цепей, образующих скрученную, вытянутую спираль с ковалентными и нековалентными (ионными и водородными) связями.

Таким образом, молекулу коллагена можно представить в виде следующей формулы: [а(II)]3.

Его макромолекулярной единицей является молекула диаметром 1,4 нм и длиной 300 нм. а-цепь представляет собой линейный полимер, состоящий в среднем из 1000 аминокислот, основой которого служит глицин.

Также встречаются оксипролин и оксилизин, триптофана же и цистина выявлено практически не было. Каждая цепь в среднем имеет относительную молекулярную массу 95 000. Формирование этих цепей происходит интрацеллюлярно на полисомах.

Биосинтез коллагена, точнее его цепей, идет на стенках каналов гранулярного эндоплазматического ретикулума и связан с тяжелыми полисомами.

Сошедшие с полисом а-цепи после гидроксилирования моделируются в тройные спирали. После присоединения к ним моно- идисахаридов (гликозилирования) эти цепи принимают типичную внутриклеточную форму коллагена — проколлаген.

Затем проколлаген поступает сначала в сферические, а потом в цилиндрические везикулы комплекса Гольджи. Из клетки в межклеточный матрикс проколлаген поступает в результате экзоцитоза. Общее время описываемых процессов занимает от 1,5 до 4 часов.

Следующий этап, формирование фибрилл, происходит в хрящевом матриксе, в непосредственной близости от клеточной мембраны. На данном этапе происходит удаление концевых удлинений, что приводит к появлению молекул коллагена. Они, объединяясь друг с другом, формируют нативные коллагеновые микрофибриллы с диаметром 3-5 нм. Далее при непосредственном участии молекул, содержащих гликопротеины, происходит объединение нескольких микрофибрилл в коллагеновые фибриллы диаметром от 20 до 100 нм.

В дальнейшем полученные таким образом фибриллы встраиваются в уже существующие фибриллярные структуры. При световой или электронной микроскопии объединения этих структур в коллагеновые волокна можно наблюдать визуально, так как они достигают в диаметре уже 1-10 мкм. Формирование таких крупных структур происходит при непосредственном участии протеогликанов.

Кроме того, следует отметить, что все описываемые процессы образования коллагена осуществляются в присутствии большого количества активных ферментов, часть из которых, по-видимому, синтезируется самими коллагенобразующими клетками.

В связи с обширностью данной темы и во многом из-за противоречивости публикуемых данных мы не стали акцентировать внимание на описании участия различных ферментов в синтезе и структурной организации коллагена.

Гликопротеины хряща и протеогликаны состоят из полипептидной и полисахаридной частей и в свободном виде в нативной ткани практически не встречаются.

Наиболее важную функцию в жизнедеятельности хряща выполняют несульфатированные и сульфатированные протеогликаны, а именно гиалуроновая кислота, хондроитин-4-сульфат, хондроитин-6-сульфат, кератансульфат и дерматансульфат. Отличием всех гликопротеинов от протеогликанов является наличие в их структуре сиаловой кислоты.

Основными (трудно разрушаемыми без помощи ферментов и веществ подобных щелочам) элементами хряща являются протеогликаны, которые определяют основные функциональные потенции хрящевых покровов.

В структуре гиалинового хряща они представлены в виде сульфатированных форм, присоединенных к гиалуроновой кислоте, формируя таким образом агрегаты молекул протеогликанов с относительной молекулярной массой 1х10⁶. Также в структуре хрящевых покровов выявляются и более крупные агрегаты молекул, превосходящих своей относительной молекулярной массой нативные молекулы протеогликана в 200 и более раз.

Организованные таким образом молекулы протеогликана и гликопротеидов формируют большие молекулярные агрегаты, вступающие в сложные взаимоотношения между собой и с коллагеновыми фибриллами. Агрегаты этих молекул являются обязательными участниками построения коллагеновой стромы хряща — фибрилл, сетей и пучков.

Подобная организация позволяет перемещаться внутри хряща различным веществам, поступающим из суставной полости и сосудов субхондрального слоя.

Кроме того, молекулярные особенности и организация этих комплексов (агрегатов) позволяют регулировать насыщенность суставного хряща жидкостью. Суть его заключается в таком построении молекул, при котором проникновение других веществ (молекул), даже более низкомолекулярных, между ними или в занимаемые ими в растворе объемы невозможны. Таким же образом ведут себя альбумины в плазме крови.

Второй феномен, позволяющий хрящевым тканям удерживать в своей структуре жидкость, называется «переплетением». Достигается он за счет формирования протеин-полисахаридными комплексами и фибриллами коллагена сетевидных сплетений, удерживающих в своих ячейках основной коллоидный компонент хрящевых покровов — воду (жидкость).

Таким образом, надмолекулярная организация матрикса гиалинового хряща, с одной стороны, не пускающая избыточное количество жидкости, а с другой — удерживающая ее в себе, обеспечивает такие противоречащие друг другу свойства, как прочность и эластичность.

Причем лабильность всей системы ограничена коллагеновым каркасом. Все это вместе взятое позволяет максимально адаптировать суставные поверхности к выпадающим на них нагрузкам.

Как и все ткани человеческого организма, основное вещество (матрикс) гиалинового хряща постоянно находится в процессе перестройки (разрушения и обновления). Так, активность обмена хрящевого матрикса напрямую связана со степенью полимеризации протеогликанов в составе белково-полисахаридных комплексов.

По мере созревания (построения) ткани полимеризация протеогликанов увеличивается, в то время как ее проницаемость и внутренний обмен снижаются. Процесс разрушения и восстановления основного вещества осуществляется хрящевыми клетками, о чем будет более подробно рассказано ниже.

Говоря о сроках обновления матрикса, следует указать, что период полужизни хондроитин-4-сульфата ихондроитин-6-сульфата равен 8 суткам, коллагена — от 50 до 300 суток, кератан сульфата — 120 суток.

В обычных условиях лизис протеин-полисахаридных комплексов осуществляется за счет выхода из хондроцитов лизосомальных ферментов, в частности гликоаминогликангидролаз и др. В патологических же случаях ферменты выделяются из структур самого хряща, а также нейтрофилов и клеток синовиальной оболочки.

Хондроциты, как уже не раз упоминалось выше, являются основными продуцентами коллагена и полисахаридных комплексов. В гиалиновом хряще каждый хондроцит или изогенная группа этих клеток располагается в так называемых лакунах (полостях), окруженных со всех сторон концентрически ориентированными по отношению к клеточной поверхности коллагеновыми волокнами, переплетенными тонкими фибриллами. Основной функцией этих корзинок (каркасов) является обеспечение механической защиты находящихся в них клеток.

Вокруг этих областей, по разным оценкам, наблюдается наибольшее скопление коллагеновых волокон и до 50% сухой массы вещества матрикса. Таким образом, архитектоника волокнистого каркаса напрямую связана с наличием, количеством и распределением этих клеточных элементов.

К наиболее активным хондроцитам относят клетки II и III типа, ультраструктурно отличающиеся высокой дифференцировкой. Эти клетки характеризуются обильной цитоплазмой, негладкой (зубчатой) клеточной поверхностью, хорошо развитой гранулярной эндоплазматической сетью и комплексом Гольджи с везикулами и вакуолями. Также в этих клетках имеется большое количество рибосом и довольно крупных митохондрий.

Структура гиалинового хряща довольно сложна и при грубых повреждениях полностью не восстанавливается: в зонах дефекта образуется лишь волокнистый хрящ. Суставной хрящ не имеет нервных окончаний, лишен кровеносных и лимфатических сосудов.

Питание его осуществляется в основном из синовиальной жидкости путем диффузии. При этом важную роль играют движения в суставе, выполняющие функцию физиологического насосного механизма.

Определенная роль в питании суставного хряща также принадлежит сосудам субхондральной кости и связок, прикрепляющихся к эпифизам сочленяющихся костей.